肽聚糖合成酶复合体PBP1a/LpoA影响细菌外膜通透性

【作者】 音建华； 蔡静晓； 余志良； 裘娟萍；

【机构】 浙江工业大学生物工程学院；

【摘要】 肽聚糖是绝大多数细菌细胞壁的重要组成部分。青霉素结合蛋白(Penicillin binding protein,PBP)具有转糖基酶和转肽酶活性,负责肽聚糖在周质空间中的生物合成。PBP是β-内酰胺类抗生素的特异性靶点,长期以来备受人们广泛关注。Escherichiacoli中存在两个相互独立的肽聚糖合成酶复合体:PBP1a/LpoA和PBP1b/LpoB,二者之间功能部分冗余。Shewanella oneidensis中同样含有两个肽聚糖合成酶复合体,但只有PBP1a/LpoA复合体的缺失显著增强β-内酰胺酶的表达,致使细菌对β-内酰胺类产生很强的抗性。我们的研究发现,S.oneidensis中两个肽聚糖合成酶复合体的生理功能具有明显差异。与野生型相比,PBP1a/LpoA复合体缺失的突变株生长变缓、细胞形态受损以及对低渗敏感;而PBP1b/LpoB复合体缺失的突变株则无此表型。进一步的研究发现,PBP1a/LpoA复合体的失活明显增强细菌对万古霉素和SDS的敏感性,表明该复合体缺失使细菌外膜通透性增加。由此可见,细菌中细胞壁的生物合成与细胞外膜的功能密切相关。更多还原