支化茶多糖与α-淀粉酶的相互作用研究

【作者】 杨立群； 伍淑韵； 罗嘉浩； 赖明华； 潘靖雯；

【机构】 中山大学高分子与材料科学系；

【摘要】 本工作从绿茶中分离提取出酸性茶多糖(TPSA),通过NMR和FTIR等方法对其结构进行分析。采用荧光光谱法研究了TPSA与α-淀粉酶的相互作用,结果表明TPSA对α-淀粉酶荧光产生了较强的猝灭作用,属于静态猝灭机理,即TPSA与α-淀粉酶在基态形成了稳定的复合物。根据荧光猝灭理论,计算出TPSA与α-淀粉酶在20、30和37℃的结合常数(KA)分别为18.6×106,8.0×106和4.6×106 L·mol-1,进一步计算出吉布斯自由能(ΔG)分别为-40.78、-40.04和-39.54 kJ·mol-1,表明TPSA与α-淀粉酶发生相互作用是一个自发的过程。焓变(ΔH)和商变(ΔS)计算结果分别为-62.13 KJ·mol-1和-728 J·mol-1·K-1,表明TPSA与α-淀粉酶发生相互作用以氢键为主。共振光散射法进一步证实TPSA与α-淀粉酶形成了稳定的复合物。更多还原