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C端序列(99-140)介导大肠杆菌中外源表达的α-Synuclein转运到周质腔

C端序列(99-140)介导大肠杆菌中外源表达的a-Synuclein转运到周质腔

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【作者】 任国平郝淑凤胡红雨王志珍

【机构】 中国科学院生物物理所上海生命科学研究院生物化学与细胞生物学研究所

【摘要】 <正> a-synuclein是Parkinson病人神经元中形成的淀粉样斑块中主要的组成成分,由140个氨基酸残基组成的没有结构的蛋白。在多种常见蛋白酶(trypsin,chymotrypsin,pepsin,proteinase K)存在下,5分钟内就被完全降解。体外实验所需的a-synuclein蛋白从大肠杆菌中高效表达制备。因此我们十分感兴趣的是为什么这样的天然无结构蛋白能够避免大肠杆菌中众多的蛋白酶水解而获得高效表达。我们检测了另一个天然无结构蛋白Tau-23在大肠杆菌中的表达,发现它的表达量极低,以至用通常的SDS-PAGE很难检测其特异表达。所以推测a-synuclein表达后可能定位于细菌周质腔空间,从而避免了在细胞质中被降解。

【Key words】 a-synucleinprotein translocation
  • 【会议录名称】 第七届全国酶学学术讨论会论文摘要集
  • 【会议名称】第七届全国酶学学术讨论会
  • 【会议时间】2004-05
  • 【会议地点】中国云南昆明
  • 【分类号】R346
  • 【主办单位】中国生物化学与分子生物学会酶学专业委员会、中国科学院生物物理研究所、云南大学生命科学院
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