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金黄色葡萄球菌核酸酶N-末端片段β亚结构域的折叠及动态特性

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【作者】 刘东升冯银刚叶克穷单璐王金凤

【机构】 中国科学院生物物理研究所分子生物学研究中心生物大分子国家重点实验室

【摘要】 <正> 金黄色葡萄球菌核酸酶N末端110片段(SNase11O),包含残基1-110,处于去折叠态和折叠态之间的动态平衡中,且主要以去折叠态存在。G88W突变(G88W110),V66W突变(V66W110)和加入氧化三甲基胺(TMAO,TrimethylamineN-oxide),可以使SNase110片段折叠稳定成协同稳定的β桶结构。G88W和V66W突变主要通过增加β桶的折叠稳定性而TMAO主要通过增强蛋白主链与溶液的疏水相互作用来使蛋白质趋于折叠。

  • 【会议录名称】 第七届全国酶学学术讨论会论文摘要集
  • 【会议名称】第七届全国酶学学术讨论会
  • 【会议时间】2004-05
  • 【会议地点】中国云南昆明
  • 【分类号】Q936
  • 【主办单位】中国生物化学与分子生物学会酶学专业委员会、中国科学院生物物理研究所、云南大学生命科学院
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