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TNS与人中心蛋白2作用的荧光光谱研究

Characterization of TNS Binding with Human Centrin 2

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【作者】 赵亚琴楚雪峰

【Author】 ZHAO Yaqin;CHU Xuefeng;Institute of Molecular Science,Key Laboratory of Chemical Biology and Molecular Engineering of Ministry of Education,Shanxi University;

【机构】 山西大学分子科学研究所化学生物学与分子工程教育部重点实验室

【摘要】 在0.01mol/L Hepes,pH 7.4及室温条件下,采用荧光光谱研究了探针2-对甲苯胺基-6-萘磺酸(2-p-toluidinylnaphthalene-6-sulfonate,TNS)与人中心蛋白2(human centrin 2,HsCen2)的作用。结果表明,与HsCen2结合后TNS荧光峰位置发生蓝移,荧光强度明显增大;440nm处滴定曲线表明HsCen2与TNS的结合比为1∶1;通过Frster无辐射能量转移原理,计算得到TNS与HsCen2中Tyr172的距离为r=2.13nm;疏水性相互作用是TNS与HsCen2作用的主要驱动力。

【Abstract】 The binding of hydrophobic fluorescent probe TNS with human centrin 2(HsCen2)was examined by fluorescence spectra in 0.01mol/L Hepes,pH 7.4.While combined with HsCen2,the fluorescence peak position of TNS was blue-shifted and the fluorescence intensity was increased to 4.8times.HsCen2 could combine one TNS molecule by hydrophobic interaction.According to Frster non-radiative energy transfer,the distance between HsCen2Tyr172 and TNS was calculated to be 2.13 nm.

【关键词】 人中心蛋白2TNS荧光光谱
【Key words】 HsCen2TNSSpectra
【基金】 国家自然科学基金(20901048);教育部博士点专项基金(20131401110011)
  • 【文献出处】 山西大学学报(自然科学版) ,Journal of Shanxi University(Natural Science Edition) , 编辑部邮箱 ,2016年01期
  • 【分类号】Q51;O657.3
  • 【被引频次】2
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