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0.15nm分辨率去B链羧端六肽(B25～30)胰岛素晶体结构研究

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【作者】 岳俊杰； 江涛； 任重； 万柱礼； 常文瑞； 梁栋材；

【机构】 中国科学院生物物理研究所生物大分子国家重点实验室； 中国科学院生物物理研究所生物大分子国家重点实验室 北京 100101； 北京 100101； 北京 100101；

【摘要】 应用差值Fourier技术,制约立体化学参数的最小二乘技术并辅以电子密度图的人工拟合,以0.25nm分辨率的去B链羧端六肽胰岛素(DHI)为起点,精化了0.15nm分辨率去六肽胰岛素的晶体结构,精化过程中确定了与蛋白质紧密结合的54个水分子。最终模型的晶体学可靠性只因子为0.187,键长和键角同标准值的均方根偏差分别为0.0016nm和2.7°。文中对DHI与其它胰岛素类似物的构象与功能差异进行了讨论。

【关键词】 B链羧端去六肽(B25～30)胰岛素； 晶体结构；
【基金】 国家自然科学基金;中国科学院重大项目基金
  • 【文献出处】 自然科学进展 , 编辑部邮箱 ,1997年06期
  • 【分类号】O76
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