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人铜锌超氧化物歧化酶的基因工程研究 Ⅱ.人铜锌超氧化物歧化酶在大肠杆菌中的表达

Expression of Human Cu/Zn Superoxide Dismutase in Escherichia Coli

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【作者】 赵敏顺； 高必峰； 王惠媛； 徐晓石； 刘自立； 吴晓林； 饶欣欣； 刘晓琳； 李战青；

【Author】 Zhao Minshun Gao Bifeng Wang Huiyuan Xu Xiaoshi Liu ZiliWu Xiaolin Yao Xinxin Liu Xiaolin Li Zhangqing(Institute of Basic Medical SciencesChinese Academy of Medical sciences,Beijing)

【机构】 中国医学科学院基础医学研究所； 海军总医院分子生物学研究室； 海军总医院分子生物学研究室 北京； 北京； 北京；

【摘要】 利用pUC 8为载体质粒,将合成的人Cu/Zn SOD基因置于Lac Z启动子的调控下,构建了含有该基因的表达质粒pCZS Ⅰ。首次成功地在大肠杆菌中表达了合成人Cu/Zn SOD的基因。SDS聚丙烯酰胺凝胶电泳薄层扫描分析证明,SOD基因的表达产物占细胞可溶性蛋白质的13％左右,用光扩增法捡测表达产物的酶活性,每毫克蛋白质为48.6 McCord Fridovich单位。

【Abstract】 Expression of Human Cu/Zn Superoxide Dismutase was achieved in Esc-herichia coli by using pUC8 vector which contains a LacZ promoter and a β-lactamase ribosomosal binding site. The recombinant Human SOD represented about 13% of the total bacterial protein. Enzymatic activity is 48.6 McCord Fridovich as measured in crude bacterial lysates.This article offers the first description on the expression of synthetic Cu/Zn SOD gene in E. coii. The conditions for the expression were discussed.

【关键词】 人铜锌超氧化物歧化酶； 基因克隆； 基因表达；
【Key words】 human Cu/Zn superoxide dismutase gene cloning gene expression；
【基金】 国家高技术发展计划资助
  • 【文献出处】 基础医学与临床 ,Basic Medical Sciences and Clinics , 编辑部邮箱 ,1990年04期
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