节点文献

嗜酸乳杆菌亚油酸异构酶活力测定的研究

Research on Enzyme Activity Assay of Lactobacillus acidophilus Linoleate Isomerase

  • 推荐 CAJ下载
  • PDF下载
  • 不支持迅雷等下载工具,请取消加速工具后下载。

【作者】 曹健王月囡王红军王育军于海东

【Author】 CAO Jian,WANG Yue-nan,WANG Hong-jun,WANG Yu-jun,YU Hai-dong (College of Biological Engineering, Henan University of Technology, Zhengzhou, Henan 450052, China)

【机构】 河南工业大学生物工程学院河南工业大学生物工程学院 河南郑州450052河南郑州450052

【摘要】 亚油酸异构酶能催化亚油酸转化为具有生理活性的共轭亚油酸。有关该酶活力的测定方法在国内外不同的文献中差别较大,尚没有统一的方法。本文对嗜酸乳杆菌亚油酸异构酶活力的测定方法进行了研究,以期为该酶分离纯化过程中酶活力的测定提供参考。通过单因素试验和正交试验,确定了该酶的最佳酶反应条件为:粗酶液添加量0.10ml,亚油酸0.70ml,Tween-802.00ml,反应温度37℃,反应时间3h。

【Abstract】 Linoleate isomerase can catalyze the chemical reaction from linoleic acid to conjugated linoleic acid, while the latter shows many physiological activities. However, linoleate isomerase activity assay differs from literature to literature. Enzyme activity assay of linoleate isomerase of Lactobacillus acidophilus was studied in this paper, so as to provide some reference to study the enzyme activity during the process of enzyme purification. Optimum reaction conditions for linoleate isomerase activity were determined by single-factor test and orthogonal test, as follows: crude enzyme 0.10ml, linoleic acid 0.70ml, Tween-80 2.00ml, reaction temperature 37℃, and reaction time 3h.

【基金】 河南省杰出青年科学基金资助项目(04120001800);河南省高校杰出科研人才创新工程项目(2006KYCX008);河南省教育厅高等学校创新人才培养工程资助项目
  • 【分类号】Q936
  • 【被引频次】21
  • 【下载频次】351
节点文献中: 

本文链接的文献网络图示:

本文的引文网络