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黄鳍鲷肌肉中肌联蛋白的纯化、抗体制备与性质分析

Purification and Characterization of Titin from Sea Bream(Sparus latus)

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【Author】 DU Xue-li1,2,CAI Qiu-feng1,CAI Yang-peng1,CAO Min-jie1,SU Wen-jin1,* (1.School of Bioengineering, Jimei University, Xiamen 361021, China; 2.College of Food Science and Technology, Shanghai Fisheries University, Shanghai 200090, China)

【机构】集美大学生物工程学院；集美大学生物工程学院福建厦门361021上海水产大学食品学院；上海200090；福建厦门361021；

【摘要】以黄鳍鲷为研究对象,经过低温抽提、凝胶过滤等方法从黄鳍鲷肌肉中分离纯化到肌联蛋白(Titin)。免疫斑点印迹法(dot-blot)检测结果显示,纯化蛋白与小鼠抗鸡肌联蛋白单克隆抗体产生特异性反应。55℃条件下,以肌原纤维蛋白和纯化后肌联蛋白为底物进行分解结果显示,肌原纤维结合型丝氨酸蛋白酶(MBSP)对肌联蛋白有明显的分解作用。更多还原

【Abstract】 Titin was purified from the skeletal muscle of sea bream (Sparus latus) by means of extraction at low temperature and gel-filtration column on Sephacryl S-400. Dot-blot analysis revealed that purified titin positively reacted with mouse anti-chicken titin monoclonal antibody. Titin in myofibril or in purified state can be degraded by a myofibril-bound serine proteinase (MBSP) at the optimum temperature of 55℃.更多还原

【关键词】黄鳍鲷；肌联蛋白；纯化；降解；肌原纤维结合型丝氨酸蛋白酶；
【Key words】 Sparus latus； titin； purification； degradation； MBSP；

【文献出处】食品科学 ,Food Science , 编辑部邮箱 ,2006年12期

【分类号】TS254.1
【被引频次】5
【下载频次】130

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