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表皮生长因子受体与Dok1 PTB结构域结合关键位点的确定

The key binding site of EGFR and Dok1 PTB

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【作者】 阎志勇； 蔡太生； 张勇； 汤善均； 路长林； 何成；

【Author】 YAN Zhiyong 1) , CAI Taisheng 2) , ZHANG Yong 3) , TANG Shanjun 2) ,LU Changlin 3) , HE Cheng 3) 1)Department of Anatomy, College of Basic Medical Sciences, Zhengzhou University, Zhengzhou 450052 2)Medical College of Hebi, College of Vocation and Technology, Hebi 458000 3)Department of Neurobiology, the Second Military Medical University, Shanghai 200433

【机构】 郑州大学基础医学院人体解剖学教研室； 鹤壁职业技术学院医学院； 第二军医大学神经生物学教研室； 第二军医大学神经生物学教研室 郑州450052； 鹤壁458000； 上海200433；

【摘要】 目的确定表皮生长因子受体(EGFR)与Dok1PTB结构域结合的关键氨基酸残基位点。方法合成包含磷酸化的酪氨酸残基的EGFR胞内域的5个小肽片段,利用谷胱苷肽S转移酶共沉淀技术确定能够抑制Dok1PTB结构域与激活的EGFR结合的小肽。结果pY1086或pY1148小肽能抑制激活的EGFR与Dok1PTB结构域的结合。结论pY1086和pY1148是激活的EGFR与Dok1PTB结构域结合的关键位点。

【Abstract】 Aim: To study the EGFR key site binding to Dok1PTB domain.Methods: Five mini-peptides including phosphorated tyrosine origins of EGFR were used to identify the mini-peptide which could inhibit the binding of EGFR and Dok1PTB domain by GST pull down.Results: Mini-peptide pY1086 and pY1148 could inhibit the binding of activitied EGFR and Dok1PTB domain. Conclusion: EGFR tyrosine residues at 1086 and 1148 are essential for the binding between EGFR and Dok1PTB.

【关键词】 EGFR； Dok1； 谷胱苷肽-S转移酶共沉淀；
【Key words】 EGFR； Dok1； GST pull down；
  • 【文献出处】 郑州大学学报(医学版) ,Journal of Zhengzhou University(Medical Sciences) , 编辑部邮箱 ,2006年06期
  • 【分类号】Q51
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