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人血清白蛋白与3-氨甲基吡啶相互作用的拉曼光谱研究

Raman Spectroscopic Study of Human Serum Albumin Interacting with 3-Picolylamine

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【作者】 郭建宇孙真荣吴良平李荣秀王祖赓

【Author】 GUO Jian-yu1, SUN Zhen-rong 1* , WU Liang-ping1, LI Rong-xiu2, WANG Zu-geng1 1. Key Laboratory of Optical and Magnetic Resonance Spectroscopy, East China Normal University, Shanghai 200062, China 2. Shanghai Research Center of Biotechnology, Chinese Academy of Sciences, Shanghai 200233, China

【机构】 华东师范大学物理系 光谱学与波谱学教育部重点实验室华东师范大学物理系光谱学与波谱学教育部重点实验室中国科学院上海生物工程研究中心上海200062上海200233

【摘要】 测量人血清白蛋白和一种新型仿生配基3-氨甲基吡啶与人血清白蛋白复合物的拉曼光谱。Raman光谱表明3-氨甲基吡啶与人血清白蛋白结合导致人血清白蛋白的构象及其结构的变化。人血清白蛋白的主链构象主要是α-螺旋结构,3-氨甲基吡啶结合不改变其二级结构,但二硫键的构象产生改变,唯一的色氨酸残基外环境由亲水变为疏水,酪氨酸所处的外环境也发生改变。

【Abstract】 Raman spectra of human serum albumin (HSA) and HSA-3-picolylamine complex were obtained. The spectra indicate the configuration and structural transformations of HSA. The results show that the secondary structure is main α-helix, and the binding of 3-picolylamine doesn’t change the secondary structure. However, the binding changes the configuration of disulfide bonds, transforms a single tryptophan residue from exposed tryptophan residues to hydrophobic environment, and alters the microenvironment of tyrosine.

【基金】 国家自然科学基金(102340301和10374030);国家重大基础研究项目(1999075200);上海市光科技项目(036105019);上海市教育委员会曙光学者计划;上海市重点学科项目资助
  • 【文献出处】 光谱学与光谱分析 ,Spectroscopy and Spectral Analysis , 编辑部邮箱 ,2006年03期
  • 【分类号】R341
  • 【被引频次】21
  • 【下载频次】380
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