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扩展青霉碱性脂肪酶的纯化及N-端氨基酸序列分析

Purification and N-terminal Sequencing of an Alkaline Lipase from Penicillium expansum

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【作者】 林琳施巧琴郭小玲吴松刚吴祥甫谢联辉

【Author】 LIN Lin 1,2,3, SHI Qiao-qin 1, GUO Xiao-ling 4, WU Song-gang 1, WU Xiang-fu 2, XIE Lian-hui 3 (1. Bioengineering College, Fujian Normal University, Fuzhou 350007, China; 2. Shanghai Institute of Biochemistry, Chinese Academy of Sciences,

【机构】 福建师范大学生物工程学院厦门大学海洋与环境学院中国科学院上海生物化学研究所福建农林大学病毒研究所 福建福州350007上海200031福建农林大学病毒研究所福建福州350002厦门大学海洋

【摘要】 扩展青霉PF898的发酵液经硫酸铵沉淀、DE5 2纤维素离子交换柱、SephadexG 10 0凝胶过滤等步骤 ,其碱性脂肪酶的活性被纯化了 79.3倍 ,回收率约 15 % ,比活为 76 .9U/mg .纯化蛋白经SDS PAGE和HPLCTSK GELG30 0 0SW凝胶过滤分析显示其分子量约为 2 8kDa .纯化蛋白经氨基酸序列测定仪分析表明 ,其N 端 12个氨基酸的序列为 :A T A D A A A F P D L H .

【Abstract】 The alkaline lipase produced by Penicillium expansum PF898 at a high level was purified 79.3-fold by ammonium-sulfated precipitation, DE52 ion exchange chromato-graph and Sephadex G 100 gel filtration to a final specific activity of 76.9U/mg. The molecular weight of the enzyme was about 28 kDa determined by SDS-PAGE and gel filtration. Purified protein was electrophoretically transfered to a PVDF membrane to analysis N-terminal amino acid sequence. The 12 aa of N-terminal are A-T-A-D-A-A-A-F-P-D-L-H and 3 of them are different from the N-terminal sequence of P. expansum DSM1994:V-A-A-S-A-A-F-P-D-L-X. The homologous is about 75% between the two N-terminal sequences.

【基金】 国家“九五”重大科技攻关项目 (96c 0 3 0 2 0 1);福建省自然科学基金重点项目 (B0 12 0 0 0 1)资助
  • 【文献出处】 厦门大学学报(自然科学版) ,Journal of Xiamen University(Natural Science) , 编辑部邮箱 ,2002年05期
  • 【分类号】Q556.03
  • 【被引频次】8
  • 【下载频次】210
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