节点文献

光合细菌Chromatium vinosum可溶性氢酶的分离提纯及特性

Purification and Properties of Soluble Hydrogenase from Photosynthetic Bacterium Chromatium vinosum

  • 推荐 CAJ下载
  • PDF下载
  • 不支持迅雷等下载工具,请取消加速工具后下载。

【作者】 龙敏南苏文金S.P.J.ALBRACHT张凤章许良树

【Author】 LONG Min\|nan,SU Wen\|jin,S.P.J.ALBRACHT ** ,ZHANG Feng\|Zhang,XU Liang\|shu (School of Life Sciences,Xiamen University,Xiamen 361005,China; ** E C Slater Institute,University of Amsterdam,1018TV,Amsterdam,the Netherlands)

【机构】 厦门大学生命科学学院!细胞生物学与肿瘤细胞工程教育部重点实验室厦门361005ECS later InstituteUniversity of Amsterdam1018TVAmsterdamthe Netherlands厦门大学生命科学学院!细胞生物学?

【摘要】 光合细菌 Chromatium vinosum可溶性氢酶经 4次柱层析 (Whatman DE- 52 ,TSK- DEAE,Ultragel Ac A- 44 ,Mono Q)分离提纯后被纯化 630倍 ,得率为 33.5% .可溶性氢酶催化放氢比活性为 7.5μmol· min-1· mg-1.SDS- PAGE结果显示 ,可溶性氢酶由 52 k D和 2 1 .5k D两个亚基组成 .大亚基 N端氨基酸序列为 :SRTITIEPVTRXEGHAR;小亚基 N端氨基酸序列为 :STQPKIT-VATXLDG.氧化态可溶性氢酶在 54K时产生了典型的 Ni( )电子顺磁共振 (EPR)信号 (gxyz=2 .37、2 .1 6、2 .0 1 6和 gxyz=2 .30、2 .2 3、2 .0 1 6) .研究结果表明 ,C.vinosum可溶性氢酶是一种新的催化放氢的 Ni Fe-氢酶 .

【Abstract】 The soluble hydrogenase(SH)from Chromatium vinosum was purified 630 folds with a yield of 33.5% and a specific activity of 7.5 μmol·min -1 ·mg -1 by 4 steps of column chromatography(Whatman DE\|52,TSK\|DEAE,Ultragel AcA\|44 and Mono Q).The enzyme consists of two alien subunits(52 kD,21.5 kD).The N\|terminal sequence of the large subunit and small subunit were SRTITIEPVTRXEGHAR and STQPKITVATXLDG respectively.The oxidized soluble hydrogenase exhibited a typical Ni(Ⅲ) EPR(electron paramagnetic resonance)signals( g x,y,z =2.37,2.16,2.016 and g x,y,z =2.30,2.23,2.016).The results showed that the SH from C.vinosum was a new NiFe\|hydrogenase which catalyze H 2\|production.

【基金】 教育部重点科技项目!资助 (No.990 70 )
  • 【文献出处】 中国生物化学与分子生物学报 ,Chinese Journal of Biochemistry and Molecular Biology , 编辑部邮箱 ,2000年06期
  • 【被引频次】3
  • 【下载频次】131
节点文献中: 

本文链接的文献网络图示:

本文的引文网络