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扩展青霉(Penicillium expansum)PF868脂肪酶的纯化及氨基酸序列测定

Purification and N-terminal Sequencing of the Lipase from Penicillium expansum PF868

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【作者】 唐良华王绍钊施巧琴吴松刚

【Author】 Tang Lianghua Wang Shaozhao Shi Qiaoqin Wu Shonggang (Bioengineering College,Fujian Teachers University,Fuzhou 350007)

【机构】 福建师范大学生物工程学院!福州350007

【摘要】 扩展青霉(P. expansum ) PF868 所产脂肪酶通过硫酸铵沉淀、DEAE-纤维素柱层析以及Sephacryl200 柱层析等步骤被纯化了74 倍, 最终比活力为69.7 u/m g.纯化后的脂肪酶经过SDS-聚丙烯酰胺电泳和微内径高效液相色谱仪检测分别达到了SDS-PAGE纯和微内径高效液相色谱纯. 分子量经SDS-PAGE确定为28.44 kD. 脂肪酶N-端氨基酸序列测定的结果是: ATADAAAFPD——这与其他一些真菌产的脂肪酶的序列具有较大的同源性.

【Abstract】 The lipase from Penicillium expansum PF868 was purified 74 fold by ammoniumsulfate precipitation,DEAE Cellulose column chromatography and sephacryl 200 column chromatography to a final specific activity of 69.4 u/mg. The purified lipase showed homogeneous by SDS PAGE and Microbore HPLC. Its molecular weight was(28 44 kD)determined by SDS PAGE. The N terminal amino acid sequence of the enzyme was determined as follows:ATADAAAFPD.It shows a homology to the sequence of lipase from other fungi.

  • 【文献出处】 福建师范大学学报(自然科学版) ,JOURNAL OF FUJIAN TEACHERS UNIVERSITY(NATURAL SCIENCE) , 编辑部邮箱 ,1999年04期
  • 【分类号】R917
  • 【被引频次】5
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