利用温控近红外光谱研究蛋白质与水的相互作用

【作者】 邵学广； 王冕； 程丹； 刘秀玮； 马丽； 蔡文生；

【机构】 南开大学化学学院分析科学研究中心；

【摘要】 蛋白质与水之间的相互作用对于生命体中蛋白质的功能具有重要的影响。研究水结构的变化可以反映蛋白质的性质和功能。水在近红外光谱波段具有很强的吸收,具有不同氢键结构的水近红外特征吸收频率不同。在温度扰动下,不同氢键结构的水会随温度呈现不同的变化,因此温控近红外光谱技术对研究水分子的氢键有独特的优势,常用来研究水结构的变化,进而分析蛋白质与水的相互作用。利用温控近红外光谱对蛋白质水溶液中的氢键进行研究,解释了蛋白质水溶液中蛋白质的结构以及水合作用变化。以蛋白质的片段寡肽为模型研究蛋白质,利用温控近红外光谱和独立成分分析(ICA)方法,研究了寡肽对水结构的影响,发现寡肽的加入能提高带有氢键水团簇的热稳定性。利用蒙特卡洛-无消息变量消除法(MC-UVE)筛选出蛋白和水团簇的相关的光谱变量,发现蛋白质去折叠过程可以从水团簇的变化中得到很好地体现。为了研究了球蛋白水溶液的凝胶形成过程,以卵清蛋白为例,发现两个氢键的水结构(S2)反映了蛋白质的凝胶化过程,并且在蛋白质凝胶过程中起着重要的作用。温控近红外光谱技术是分析水结构变化和研究水在生物体系中作用的一种有潜力的工具,并且水被证明是研究分子结构变化和溶液中相互作用的探针。更多还原