界面复杂体系分子振动能量驰豫动力学

【作者】 叶树集； 谈军军； 罗毅；

【机构】 中国科学技术大学合肥微尺度物质科学国家研究中心；

【摘要】 复杂体系分子振动能量驰豫问题是理解凝聚相化学动力学的核心。振动模式的能量转移速率决定化学反应途径[1]。本报告拟介绍我们最近利用振动态选择激发-飞秒时间分辨和频光谱探测技术研究生物膜界面蛋白质振动能量驰豫研究方面的进展。通过选择激发蛋白质酰胺键N-H和C=O基团,旨在回答界面蛋白质酰胺键振动驰豫多快,振动能量如何从N-H转移到C=O,以及如何从酰胺键转移到周围水溶液环境等问题。通过选择激发N-H基团,然后探测其瞬态结构变化的结果表明?-螺旋和?折叠结构中的NH驰豫时间分别是1.7和0.9皮秒。通过激发N-H基团,探测酰胺键C=O瞬态结构变化,我们的研究表明N-H到C=O的振动能量传递存在两种途径:一种是直接的NH-CO耦合作用(?NH-CO);另一种是N-H先驰豫到某中间态(记为X态),然后X态与C=O发生耦合作用(?X-CO)。系统研究表明C=O???H-N的氢键强弱决定NH与C=O间两种耦合途径(?X-CO/?NH-CO)的比例。氢键越强,?X-CO耦合的比例越高[2]。通过选择激发酰胺键C=O基团,然后探测其瞬态结构变化,我们成功测出H2O环境下蛋白质酰胺键C=O振动驰豫时间。与D2O情形不同,暴露于H2O环境的蛋白质残基数量越多,C=O振动驰豫时间越快(图1a)。该结果揭示了界面蛋白质与H2O分子弯曲振动在能量上的耦合作用(图1b),H2O分子不仅作为"热库"加快分子内振动弛豫,而且通过直接的振动共振能量转移通道为蛋白质与溶剂间的能量转移提供"捷径"(图1c)[3]。更多还原