【作者】 马荣声； 李庆锋； 王爱东； 张家海； 刘志军； 吴季辉； 苏循成； 阮科；

【Author】 Rongsheng Ma;Qinfeng Li;Aaidong Wang;Jiahai Zhang;Zhijun Liu;Jihui Wu;Xuncheng Su;Ke Ruan;Hefei National Laboratory for Physical Science at the Microscale,School of Life Sciences,University of Science and Technology of China;State Key Laboratory of Elemento-Organic Chemistry,Collatorative Innovation Center of Chemical Science and Engineering(Tianjin),Nankai University;National Center for Protein Science Shanghai;

【机构】 合肥微尺度物质科学国家实验室中国科学技术大学生命科学学院； 南开大学元素有机化学国家重点实验室天津化学化工协同创新中心； 国家蛋白质科学中心；

【摘要】 <正>尽管激发态对蛋白质的功能有重要作用,但由于丰度很低,对其进行结构研究仍然十分困难。近年来发展的核磁共振化学交换饱和转移(CEST)实验可以观测慢交换情形下的"不可见"状态,并以较为直观的方式获得其化学位移。然而仅仅通过化学位移去计算结构仍然是很大的挑战,因此迫切需要开发新的技术以进一步获取激发态的结构信息。在本研究中,我们展示了一种称为PCS-CEST的方法,可以通过CEST实验测量蛋白质激发态的赝接触位移(PCS)。PCS含有原子核相对于镧系顺磁中心的距离和角度的信息,更多还原