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利用原位延时原子力显微镜观察PrP106-126与脂双层膜的相互作用

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【作者】 钟建郑文富洪远凯黄力新沙印林

【机构】 北京大学医学部生物物理学系单分子与纳米生物学实验室

【摘要】 <正>PrP106-126是Prion Protein(简称PrP)其中的一个片段,具有与PrPSc有许多相似的物理化学性质,例如:蛋白酶抗性、高β-sheet含量以及聚集成纤维的能力等。而且PrP106-126同样引起细胞凋亡和死亡、诱导星形胶质细胞肥大和增生以及小胶质细胞的激活等,与PrPSc的毒性作用非常相似。因此,也有不少研究者将PrP106-126 作为探索PrP分子某些性质方面的模型。与此同时,无论从了解PrP蛋白的正常生理功能角度,还是从揭示其特殊分子行为的目的出发,作为膜蛋白,PrP蛋白与膜的相互

  • 【会议录名称】 第十次中国生物物理学术大会论文摘要集
  • 【会议名称】第十次中国生物物理学术大会
  • 【会议时间】2006-05
  • 【会议地点】中国山东青岛
  • 【分类号】Q26
  • 【主办单位】中国生物物理学会
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