Urm1蛋白的结构及其在研究类泛素修饰蛋白进化起源中的意义

【作者】 徐珺劼； 张家海； 王丽； 周杰； 黄鸿达； 吴季辉； 钟杨； 施蕴渝；

【机构】 上海复旦大学生命科学院； 合肥微尺度国家实验室(筹)中国科学技术大学生命科学学院；

【摘要】 <正>以泛素为代表的修饰蛋白普遍存在于真核生物中,它们通过相仿的级联酶促反应,共价结合到底物蛋白质上,在许多生理途径中起重要的调控作用。至今还没有在原核生物中发现修饰蛋白,两种存在于原核生物中的载硫蛋白This(硫胺素合成途径载硫蛋白)和MoaD(钼喋呤合成酶小亚基) 由于结构和作用机制与泛素相似被推测与真核生物中的修饰蛋白有共同起源。在Saccharomyces cerevisae中发现的Urml是唯一与ThiS,MoaD有序列相似性的修饰蛋白,由此被看作联系修饰蛋白与载硫蛋白的进化关系的纽带。但是,Urml与其它修饰蛋白缺乏序列相关性。在蛋白质进化中结构比序列更保守, Urml的结构信息在研究修饰蛋白的进化史中有着重要意义。更多还原