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Folding, Misfolding and Amyloid Formation of the Yeast Prion Ure2p
【作者】 柯莎； 江轶； 柏鸣； 连惠勇； 朱笠； 李辉； 周筠梅；
【Author】 Sarald PERRETT
【机构】 中国科学院生物物理研究所生物大分子国家重点实验室； 中国科学院物理研究所凝聚态中心磁学国家重点实验室；
【摘要】 <正> The dimeric yeast protein Ure2 has prion characteristics in vivo and formsamyloid-like fibrils in vitro.The prion properties depend on the N-terminal priondomain(PrD),which contains Asn/Gln repeats,a motif thought to cause humandisease by forming stable protein aggregates.The Ash/Gln region of the Ure2p priondomain extends to residue 89,but residues 15 to 42 represent an island of‘normal’random sequence.which iS highly conserved in related species.We have studied the
【Key words】 prion；
amyloid；
Gin-repeat；
protein folding；
protein stability；
GST；
- 【会议录名称】 第七届全国酶学学术讨论会论文摘要集
- 【会议名称】第七届全国酶学学术讨论会
- 【会议时间】2004-05
- 【会议地点】中国云南昆明
- 【分类号】Q51
- 【主办单位】中国生物化学与分子生物学会酶学专业委员会、中国科学院生物物理研究所、云南大学生命科学院