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分子伴侣DnaJ的锌指结构和蛋白氧化还原酶性质
【机构】 中科院生物物理所生物大分子国家重点实验室；
【摘要】 <正> 大肠杆菌DnaJ蛋白是热休克蛋白Hsp40家族的一个成员,它和DnaK及GrpE共同构成了完整的热休克蛋白Hsp70的分子伴侣链,参与细胞内的许多生物过程.1995年DuaJ被报道具有二硫键异构酶的活性.DuaJ是同源二聚体,每41kDa的单体包括由376个氨基酸组成的四个结构域:J-结构域,富G/F结构域,类锌指结构域和C末端结构域.DuaJ单体含10个Cys残基,除Cys265和Cys323外其它8个和2个锌离子配位
- 【会议录名称】 中国生物化学与分子生物学会第八届会员代表大会暨全国学术会议论文摘要集
- 【会议名称】中国生物化学与分子生物学会第八届会员代表大会暨全国学术会议
- 【会议时间】2001-09
- 【会议地点】中国上海
- 【分类号】Q51
- 【主办单位】中国生物化学与分子生物学会