胸膜肺炎放线杆菌ApxⅡ毒素的分子特征

【作者】 王春来； 刘思国； 邵美丽； 宫强； 郭设平； 孔宪刚；

【机构】 中国农业科学院哈尔滨兽医研究所；

【摘要】 为了更好地了解胸膜肺炎放线杆菌(APP)分泌的ApxII毒素的分子结构及其致病机理,该实验以APP血清7型一株现地分离株L25-4株为研究对象,对其分泌的ApxⅡ毒素的结构基因apxⅡA及其上游启动子区进行了PCR扩增和全基因测序。序列分析表明血清型7型L25-4株apxⅡA基因与其它血清型核苷酸序列同源性达99.5%以上,氨基酸序列同源性达98.5%以上。在ApxⅡA蛋白的N末端有3个大的疏水结构域,集中在240-422位氨基酸之间。在ApxⅡA蛋白的C末端有一连串九肽(nonapeptides)重复序列,富含甘氨酸(Gly)和天门冬氨酸(Asp),Leu/Ile/Phe-Xaa-Gly--Gly-Xaa-Gly-Asm/Ssp-Asp-Xaa这个结构域串连重复9次。每一次重复的起始氨基酸的位置分别为374、503、630、735、753、762、771、780和802。推定的赖氨酸酰基化作用位点为557位氨基酸,与E.coli的HlyA相比,在688位氨基酸处少了一个赖氨酸酰基化作用位点。apxⅡA基因启动子-10区序列为AATAAT,-35区序列为TTAAT,-10区与-35区间隔序列为11个碱基。相信该研究将对进一步揭示ApxⅡ毒素的分子致病机理及其结构与功能的关系有所裨益。更多还原