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杨树菇泛素接合酶E2(UbcA1)的晶体结构研究
【机构】 中国科学院生物物理研究所；
【摘要】 <正>泛素依赖的蛋白质降解在细胞生长过程中,包括细胞周期,信号转导,转录,DNA修复等发挥着重要的调节作用。蛋白质的泛素化修饰主要发生在赖氨酸残基的侧链,且通常是多聚化(多泛素化)过程。首先泛素活化酶E1,由ATP提供能量,其活性中心的Cys残基与泛素的C端形成硫酯键活化单个游离的泛素,然后E1将活化的泛素递交给泛素接合酶E2活性中心的Cys残基,此Cys与泛素C末端甘氨酸残基共价结合形成硫酯键。E3募集特异的底物和E2,并介导泛素从E2转移到靶蛋白。被多泛素化修饰的蛋白质会被蛋白酶体识别进而被降解Cecile M.et.al.。泛素接合酶E2核心部分由大约150个氨基酸组成,有的含有c端或N端附加氨基酸序列Ryoichi Arai et.al,来自杨树菇的泛素接合酶E2(ubiquitin conjugating enzyme E2 of Agrocybe aegerita,UbcA1)仅含有核心结构域。
- 【会议录名称】 中国晶体学会第四届全国会员代表大会暨学术会议学术论文摘要集
- 【会议名称】中国晶体学会第四届全国会员代表大会暨学术会议
- 【会议时间】2008-07-27
- 【会议地点】中国安徽黄山
- 【分类号】Q55
- 【主办单位】中国晶体学会