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内酯酶向磷酸三酯酶功能转换的分子机制及结构基础
【机构】 上海交通大学 微生物代谢国家重点实验室； 吉林大学 分子酶学工程教育部重点实验室；
【摘要】 <正>酶的底物非专一性(enzyme promiscuity)作为新催化剂趋异进化的一个显著特征,可能成为体外蛋白质工程产生专一性酶的进化起点。来自嗜热细菌Geobacillus kaustophilus HTA426的磷酸三酯酶同源蛋白(命名为GkaP)表现出高效的内酯酶活性和非专一性的磷酸三酯酶活性,为典型的非专一性酶。为了研究GkaP的催化机制及结构基础,我们对其活性中心热点(hot-spot)残基的进行了定点突变及突变体的结构分析。结果表明Tyr99位点与底物识别密切相关,其中一个突变体Y99L对磷酸三酯酶底物-乙基
- 【会议录名称】 第十届全国酶学学术讨论会论文集
- 【会议名称】第十届全国酶学学术讨论会
- 【会议时间】2011-10-22
- 【会议地点】中国浙江杭州
- 【分类号】O643.36
- 【主办单位】中国生物化学与分子生物学学会酶学专业委员会、浙江清华长三角研究院、上海交通大学生命科学技术学院、清华大学生命科学学院、杭州市萧山区人民政府