核小体重塑与去乙酰化酶(Nucleosome remodeling and histone deacetylase,NuRD)复合物由多个亚基组成,在转录调节和DNA损伤修复的过程中发挥着重要的功能。人源ZMYND8(Zinc finger MYND-type containing 8)能与NuRD形成复合物参与转录调节和DNA损伤修复的过程中。利用昆虫杆状病毒表达系统,经过镍柱和分子筛柱层析纯化获得电泳纯的NuRD核心亚基RBBP4蛋白质。采用等温量热滴定技术鉴定ZMYND8与RBBP4的相互作用界面,结果显示RBBP4能够结合位于ZMYND8氮端的43到54位富含碱性氨基酸残基的区域。RBBP4上的氨基酸残基点突变实验初步确定二者的相互作用界面。结合以往的研究发现,ZMYND8可以通过其氮端的碱性区域和碳端的MYND结构域环绕结合在NuRD复合物的表面。
【英文摘要】
Nucleosome remodeling and histone deacetylase(NuRD)complex contains multiple subunits and plays a critical role in transcription regulation and DNA damage repair. Human ZMYND8(Zinc finger MYND-type containing 8)participates in transcriptionregulation and DNA damage repair by forming complex with NuRD. Rbbp4, a core submit of NuRD, was expressed in baculovirus expressionsystem in vitro and purified by Ni-NTA column and molecular sieve chromatography column to electrophoretic purity. Isothermal titrationcalor...
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