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丝氨酸蛋白酶催化结构域无活性突变体的表达、纯化与结晶  
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【英文篇名】 Expression,Purification and Crystallization of Inactivated Serine Protease Domain of Matriptase
【下载频次】 ★★★
【作者】 郭团玉; 赵宝玉; 袁彩; 黄明东;
【英文作者】 Tuanyu GUO; Baoyu ZHAO; Cai YUAN; Mingdong HUANG; Department of Biology; Ningde Normal University; Fujian Provincial Key Laboratory of Featured Materials in Biochemical Industry; Fujian Institute of Research on the Structure of Matter; Chinese Academy of Sciences;
【作者单位】 宁德师范学院生物系; 特色生物化工材料福建省重点实验室; 中国科学院福建物质结构研究所;
【文献出处】 过程工程学报 , The Chinese Journal of Process Engineering, 编辑部邮箱 2017年 04期  
期刊荣誉：中文核心期刊要目总览  ASPT来源刊  中国期刊方阵  CJFD收录刊
【中文关键词】 丝氨酸蛋白酶; 表达; 晶体生长;
【英文关键词】 matriptase; expression; crystal growth;
【摘要】 构建了丝氨酸蛋白酶Matriptase的催化结构域无活性突变体质粒S195A,并在酵母中表达,通过阴离子柱粗捕获及分子筛和离子交换柱纯化得到高纯度重组蛋白,通过气相扩散法得到无活性突变体的晶体.结果表明,与野生型相比,单点突变极大程度提高了Matriptase的表达,Matriptase无活性突变体不具有水解底物活性,但仍可与抑制蛋白HAI-1结合.晶体分辨率为1.48?,195A突变没有影响Matriptase的构象.
【英文摘要】 An inactivated mutant of matriptase serine protease domain(S195A) was constructed, and the recombinant protein in Pichia pastoris was expressed. After captured by anion exchange chromatography, the recombinant protein was further purified by gel-filtration chromatogram column and resource Q anion exchange column with high purity. High quality crystals of this inactivated protein were obtained by sitting-drop vapor diffusion. The results showed that the single point mutant increased the expression level of m...
【基金】 国家自然科学基金资助项目(编号:31170707;21473096)
【更新日期】 2017-08-29
【分类号】 Q556.9
【正文快照】 丝氨酸蛋白酶(Matriptase)是第一种已在分子水平上辨明的与癌症相关的Ⅱ型跨膜丝氨酸蛋白酶.该蛋白质由855个氨基酸残基组成,包括N端的胞内区(第1?54位氨基酸)、跨膜区(第55?81位氨基酸)及胞外区.胞外区又包括SEA结构域、2个CUB结构域、4个LDLR类似结构域及C端的丝氨酸蛋白酶结

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