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来源于海洋细菌Altererythrobacter luteolus SW109~T的新型酯酶E29的克隆表达及其酶学性质  
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【英文篇名】 Cloning, expression and characterization of a novel esterase(E29) from a marine bacterium Altererythrobacter luteolus SW109~T
【下载频次】 ★★★★☆
【作者】 李正阳; 戎振; 王昭; 霍颖异; 孟凡旭; 王春生; 崔恒林; 许学伟;
【英文作者】 LI Zheng-Yang; RONG Zhen; WANG Zhao; HUO Ying-Yi; MENG Fan-Xu; WANG Chun-Sheng; CUI Heng-Lin; XU Xue-Wei; Key Laboratory of Marine Ecosystem and Biogeochemistry; Second Institute of Oceanography; SOA; School of Food & Biological Engineering; Jiangsu University;
【作者单位】 国家海洋局第二海洋研究所国家海洋局海洋生态系统与生物地球化学重点实验室; 江苏大学食品与生物工程学院;
【文献出处】 微生物学通报 , Microbiology China, 编辑部邮箱 2016年 05期  
期刊荣誉：中文核心期刊要目总览  ASPT来源刊  中国期刊方阵  CJFD收录刊
【中文关键词】 海洋细菌; 酯酶; 酶学性质; 克隆表达;
【英文关键词】 Marine bacterium; Esterase; Characterization; Cloning and expression;
【摘要】 【目的】克隆表达一个来源于海洋细菌的酯酶E29,并研究其酶学性质。【方法】从细菌Altererythrobacter luteolus SW109T中筛选并扩增出一个酯酶基因,将其克隆至p SMT3载体上,并将重组质粒转化至大肠杆菌BL21(DE3)中进行异源表达,分析表达产物的酶学性质。【结果】氨基酸序列分析结果表明,酯酶E29属于脂类水解酶第二家族(Family II)。酶学性质分析结果显示,酯酶E29的最适反应底物为对硝基苯酚丁酸酯,最适反应温度为45°C,最适反应pH为8.5;10 mmol/L的Co~(2+)和Mn~(2+)及15%的异丙醇和乙腈能强烈抑制酯酶E29的活性,1%的SDS能使酶失活,甘油的存在能促进酶活性。【结论】酯酶E29是一个海洋来源的新型酯酶,其具有较高的酶活力值、较宽的底物谱以及对部分有机溶剂和金属离子较好的耐受性,在工业方面具有潜在的应用价值。
【英文摘要】 [Objective] We cloned, expressed and characterized a novel esterase E29 from a marine bacterium. [Methods] An assumed esterase gene, which was predicted via the genome of Altererythrobacter luteolus SW109 T and amplified by PCR, was cloned into expression vector pSMT3. The recombinant plasmid was transformed into Escherichia coli BL21(DE3). Subsequently, E29 was obtained via heterogenetic expression and characterized. [Results] The amino acids sequence analysis revealed E29 represents a new member of Family...
【基金】 国家重点基础研究发展规划项目(973计划)(No.2014CB441503); 国家自然科学基金项目(No.41506183)~~
【更新日期】 2016-06-03
【分类号】 Q936
【正文快照】 酯酶(EC3.1.1.2)是一类能够将脂类通过化学反应分解为酸和醇的水解酶类。酯酶通常存在一个由丝氨酸、组氨酸和天冬氨酸3个氨基酸残基组成的催化三角为其活性中心;其中,丝氨酸残基经常出现在GXSXG这样一个保守的五肽序列中[1]。大部分酯酶催化反应时不需要辅助因子参与,并且对反

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