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轮状病毒非结构蛋白NSP1与干扰素调节因子结合结构域的分析  
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【英文篇名】 Analysis of binding domain of Rotavirus NSP1 and interferon regulatory factors
【下载频次】 ★★☆
【作者】 邢家强; 李佳林; 贺倩; 李宏斌; 于梅; 林杰; 窦强; 魏至栋;
【英文作者】 XING Jia-qiang; LI Jia-lin; HE Qian; LI Hong-bin; YU Mei; LIN Jie; DOU Qiang; WEI Zhi-dong; First Dept of Vaccine; Lanzhou Institute of Biological Products; Co.; Ltd.Center for Gansu Provincial Vaccine Engineering Research.;
【作者单位】 兰州生物制品研究所有限责任公司疫苗一室甘肃省疫苗工程技术研究中心;
【文献出处】 微生物学免疫学进展 , Progress in Microbiology and Immunology, 编辑部邮箱 2016年 03期  
期刊荣誉:ASPT来源刊  CJFD收录刊
【中文关键词】 NSP1; 干扰素调控因子家族(IRFs); 三维结构; 同源模建; 分子对接;
【英文关键词】 NSP1; Interferon-regulatory factors(IRFs); Three-dimensional structure; Homologous modeling; Molecular docking;
【摘要】 目的同源模建轮状病毒NSP1 C末端效应区及干扰素调节因子IRF3、IRF5、IRF7结合结构域(IAD)的三维结构,应用分子对接的方法,预测NSP1与IRF的候选结合氨基酸残基。方法以Prot Scale进行疏水性分析,APBS进行表观静电势的分析,采用MODELLER程序进行三维结构的预测,对NSP1 C末端效应区和IRF3、IRF5、IRF7的IAD应用PLATINUM程序进行分子对接,寻找它们的结合位点。结果 NSP1与IRF3、IRF5、IRF7的作用表现为2个不同类型,其中NSP1与IRF3的作用位点集中在效应区LEU 3~ARG 67一个较大范围内;作用方式呈现多样性(疏水作用、芳香共轭作用以及氢键作用);NSP1与IRF5、IRF7的作用位点集中在效应区SER74~GLU87一个较小的范围内,作用方式也表现为单一的氢键作用。结论应用计算机模拟技术预测了NSP1和IRF3、IRF5、IRF7的作用方式及结合位点,为进一步研究NSP1对IRF的作用提供一些新的思路。
【英文摘要】 Objective To set up the three-dimensional structure of NSP1 C-terminal effector domain in rotavirus and IRF association domain( IAD) of interferon regulatory factors by homologous modeling,and to predict the candidate residues of NSP1 binding to IRF by molecular docking technique. Methods Using the Prot Scale method,we predicted the hydrophobicity for NSP1. The electrostatic potential of NSP1 and IRF3,IRF5,IRF7 was determined by APBS method. While comparing amino acid sequences with other proteins,the three...
【更新日期】 2016-06-14
【分类号】 R373
【正文快照】 轮状病毒(Rotavirus,RV)属于呼肠病毒科轮状病毒属,是二十面体、无包膜、具有2层衣壳的双链RNA病毒。该病毒主要在小肠绒毛上皮细胞内复制,是全球儿童重症腹泻的最常见病原体[1]。RV基因组由11个不连续的节段组成,分别编码6个结构蛋白和6个非结构蛋白,由第5基因片段编码的非结?

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