节点文献
α-核突触蛋白(α-Synuclein)和Tau相互作用的研究进展
【摘要】 帕金森病(Parkinson disease,PD)是一种常见的中枢神经系统退行性运动疾病。其病理特征表现为中脑黑质部多巴胺能神经元数目发生进行性的选择性的减少,残余的多巴胺能神经元胞体内有特征性的Lewy小体形成。寡聚体状态的α-Synuclein的毒性作用和聚集状态的α-Synuclein最终均会引起多巴胺神经元的凋亡;Tau蛋白属于微管相关蛋白家族,其正常生理功能为稳定微管的结构和调节微管的组装,参与细胞内部的物质转运。已有实验证实α-Synuclein蛋白和Tau蛋白有共定位的现象,但是,二者之间如何相互作用以及该相互作用在PD发病机制及病理过程的影响仍未明了。本文侧重于α-Synuclein和Tau蛋白的相互作用及其对PD发病和病程的影响进行论述。
【关键词】 帕金森氏病；
α-Synuclein蛋白；
Tau蛋白；
蛋白相互作用；
发病机制；
【基金】 国家自然科学基金项目(81171211);教育部留学归国人员科研启动基金(教外司留,2012-1707号)
- 【文献出处】 解剖学研究 ,Anatomy Research , 编辑部邮箱 ,2016年02期
- 【分类号】R742.5
- 【被引频次】1
- 【下载频次】211