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人水通道蛋白4胞外区的原核表达及纯化  
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【英文篇名】 Prokaryotic expression and purification of the extracellular of human aquaporin 4
【下载频次】 ★★★★☆
【作者】 张迎娜; 高峰; 方华; 赵雪; 张婧; 杜英; 潘卫东;
【英文作者】 ZHANG Yingna; GAO Feng; FANG Hua; ZHAO Xue; ZHANG Jing; DU Ying; PAN Weidong; Department of Microbiology and Immunology; College of Basic Medical Sciences; Zhengzhou University; Department of Neuroimmunology; Henan Province Academy of Medical and Pharmaceutical Sciences; Zhengzhou Key Laboratory of Neuroimmunology;
【作者单位】 郑州大学基础医学院微生物学与免疫学教研室; 河南省医药科学研究院神经免疫学研究室; 郑州市神经免疫学重点实验室;
【文献出处】 郑州大学学报(医学版) , Journal of Zhengzhou University(Medical Sciences), 编辑部邮箱 2015年 05期  
期刊荣誉：中文核心期刊要目总览  ASPT来源刊  中国期刊方阵  CJFD收录刊
【中文关键词】 水通道蛋白4; 原核细胞; 融合蛋白;
【英文关键词】 aquaporin 4; prokaryotic cell; fusion protein;
【摘要】 目的:利用原核表达系统融合表达人水通道蛋白4(AQP4)胞外区,并进行纯化及鉴定。方法:根据大肠埃希菌密码子偏嗜性及后续实验需要设计并人工合成AQP4胞外区序列,退火形成双链后克隆至pET32a(+)载体,构建原核重组表达质粒,转化大肠杆菌BL21(DE3),IPTG诱导表达。表达的融合蛋白经Ni2+亲和层析柱纯化后,进行SDS-PAGE和Western blot鉴定。结果:重组表达质粒经双酶切和测序鉴定构建正确;表达的融合蛋白pET32a(+)-AQP4胞外区相对分子质量约为26 000,可与鼠抗组氨酸单克隆抗体特异性结合,可以可溶性形式存在于上清液中,纯化的融合蛋白纯度达70%以上。结论:成功构建了重组表达质粒pET32a(+)-AQP4胞外区,并成功表达融合蛋白。
【英文摘要】 Aim: To fusion and express the extracellular of human aquaporin 4( AQP4) in prokaryotic cells,and purify and identify the expressed products. Methods: The sequences of the extracellular of human AQP4 were designed according to the E. coli preferred codons and the necessary of the experiment,synthesized,annealed and cloned into vector p ET32a( +). The recombinant plasmids were transformed to E. coli BL21( DE3) for expression under induction of IPTG.The expressed fusion proteins were purified by nickel ion af...
【基金】 国家自然科学基金资助项目30570625; 河南省省属科研单位社会公益项目预研专项资金资助项目
【更新日期】 2015-09-23
【分类号】 Q51
【正文快照】 视神经脊髓炎(neuromyelitis optica,NMO)是一种免疫介导的特发性中枢神经系统炎性脱髓鞘疾病,主要损伤视神经和脊髓[1]。2004年Lennon等[2]使用间接免疫荧光方法(IIF)在NMO患者的血清中发现了一种能与小鼠小脑、中脑组织选择性结合的自身抗体,称为NMO-Ig G。2005年Lennon等[3]

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