米曲霉蛋白酶的分离纯化及酶学性质研究-中国学术期刊网络出版总库

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米曲霉蛋白酶的分离纯化及酶学性质研究

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【英文篇名】	Purification and characterization of proteases from Aspergillus oryzae
【下载频次】	★★★★★
【作者】	马俊阳; 诸葛斌; 方慧英; 宗红; 孙进; 龚星慧; 诸葛健; 楼笑笑; 冯倩;
【英文作者】	MA Jun-Yang; ZHUGE Bin; FANG Hui-Ying; ZONG Hong; SUN Jin; GONG Xing-Hui; ZHUGE Jian; LOU Xiao-Xiao; FENG Qian; The Key Laboratory of Industrial Biotechnology; Ministry of Education and the Research Centre of Industrial Microbiology; Jiangnan University; Zhejiang Zhengwei Food Co. Ltd.; Research Center of Seasoning Food Processing of Zhejiang;
【作者单位】	江南大学工业生物技术教育部重点实验室工业微生物研究中心; 浙江正味食品有限公司浙江省调味食品制造工程技术研究中心;
【文献出处】	微生物学通报 , Microbiology China, 编辑部邮箱 2014年 01期期刊荣誉：中文核心期刊要目总览 ASPT来源刊中国期刊方阵 CJFD收录刊
【中文关键词】	米曲霉; 蛋白酶; 分离纯化; 酶学性质;
【英文关键词】	Aspergillu oryzae; Protease; Purification; Enzymatic properties;
【摘要】	【目的】获得米曲霉蛋白酶主要成分及其酶学性质。【方法】利用硫酸铵盐析,DEAE-Sepharose FF阴离子交换层析、Phenyl-Sepharose HP疏水层析和Superdex-G75/200凝胶层析对米曲霉所产蛋白酶系进行分离纯化,SDS-PAGE检测蛋白酶纯度和分子量,采用高效液相凝胶色谱分析两种蛋白酶酶解产物。【结果】从米曲霉所产蛋白酶系中分离纯化获得两种蛋白酶组分P1和P2,分子质量分别约为37 kD和45 kD。以酪蛋白为底物时,P1的Km=8.36 g/L,Vm=12.95μg/(mL·min),最适反应条件为pH 8.0、45°C;P2的Km=4.11 g/L,Vm=4.86μg/(mL·min),最适反应条件为pH 7.0、45°C。两种蛋白酶均对酪蛋白水解活性最高,而对牛血清蛋白的水解活性很低。P1和P2分别酶解大豆分离蛋白后水解产物中肽分子质量分布呈现出一定的差异。【结论】两种蛋白酶的酶学性质存在差异;两者对疏水氨基酸构成的肽键具有选择性,但其作用基团存在特异性。这些研究结果将为米曲霉所产蛋白酶在食品上的应用提供指导。
【英文摘要】	[Objective] This study aimed to purify and characterize proteases from Aspergillus oryzae. [Methods] Ammonium sulfate precipitation, DEAE-Sepharose FF anion exchange chromatography, Phenyl-Sepharose HP hydrophobic chromatography and Superdex-G75/200 gel filtration chromatography were used to purify the proteases from A. oryzae. The molecular weight and purity were determined by SDS-PAGE, and the enzymatic hydrolyzates of soy protein isolated were assayed by HPLC. [Results] Two proteases(P1 and P2) were obta...
【基金】	浙江省重大科技专项计划项目(No.2012C12004-3)
【更新日期】	2014-05-27
【分类号】	TQ925
【正文快照】	蛋白酶是可以水解蛋白中的肽键并生成氨基酸或小肽的一类酶,是世界三大酶制剂之一,占全球酶制剂销量的60%,其主要来源于动物、植物和微生物,一般情况下不含有毒有害物质,而且水解反应完全后自身可以被灭活,因此在食品工业中有着广泛的应用。蛋白酶水解蛋白质具有效率高、条件温

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