节点文献

大炎肽在胰腺中相互作用蛋白的纯化鉴定

Isolation and characterization of a binding protein of daintain in pancreas

  • 推荐 CAJ下载
  • PDF下载
  • 不支持迅雷等下载工具,请取消加速工具后下载。

【作者】 赵燕英陈正望陆婕

【Author】 ZHAO Yan-ying1,2 CHEN Zheng-wang1 LU Jie1 1.School of Life Science and Technology,Huazhong University of Science and Technology,Wuhan 430074,China; 2.College of Life Science and Technology,Southwest University for Nationalities,Chengdu 610041,China

【机构】 华中科技大学生命科学与技术学院西南民族大学生命科学与技术学院

【摘要】 为研究大炎肽影响胰腺β细胞的机制,将大炎肽偶联到CNBr活化的Sepharose 4B亲和层析介质上,利用亲和纯化的方法垂钓其在胰腺组织中的相互作用蛋白,并对纯化蛋白进行胰蛋白酶水解,测定水解片段的分子质量和其中2个片段的氨基酸序列,在MASCOT数据库中检索,鉴定此蛋白为胱硫醚β-合成酶,结果提示大炎肽可能通过结合胱硫醚β-合成酶,调节其活性,造成同型半胱氨酸积累。

【Abstract】 Daintain,a macrophage inflammatory factor,was characterized.To investigate the regulatory mechanism of daintain on pancreatic β cells,daintain was coupled to CNBr-Sepharose 4B,and the binding protein of daintain in pancreas was isolated by affinity chromatography,then it was characterized as cyatathionine-beta-synthase(CBS) in the database of mascot according to the peptide mass fingerprint and amino acid sequence of two peptide fragments with trpsin digestion.The interaction of daintain with CBS suggests that daintain may regulate the activity of CBS,resulting in the accumulation of homocysteine.

【基金】 国家“863”高技术研究发展计划(2002AA214061);国家自然科学基金项目(30370647,30470823)
  • 【文献出处】 华中农业大学学报 ,Journal of Huazhong Agricultural University , 编辑部邮箱 ,2011年05期
  • 【分类号】R363
  • 【被引频次】1
  • 【下载频次】73
节点文献中: 

本文链接的文献网络图示:

本文的引文网络