节点文献
重组基质金属蛋白酶MT5-MMP的表达、纯化和复性
Expression,Purification and Refolding of Recombinant Matrix Metalloproteinase MT5-MMP
【摘要】 对已经构建成功并转化到大肠杆菌E.coliBL21(DE3)的基质金属蛋白酶MT5-MMP的催化结构域进行诱导表达,得到分子量为21 000,包涵体形式的重组蛋白.通过离子交换树脂对目的蛋白进行纯化后,用凝胶过滤树脂对纯化后的蛋白进行柱上复性,得到了具有较高活性的重组蛋白.
【Abstract】 The authors completed the induction expression of recombinant MT5-MMP in E.coli BL21(DE3) and harvested the protein as inclusion bodies.The molecular weight of the protein is about 21 000.In addition,we purified and refolded the recombinant protein using the chromatography method to obtain the catalytically active MT5-MMP.
【基金】 国家自然科学基金(批准号:30371656);教育部新世纪优秀人才培养基金(批准号:NCET-08-0244)
- 【文献出处】 吉林大学学报(理学版) ,Journal of Jilin University(Science Edition) , 编辑部邮箱 ,2009年05期
- 【分类号】Q78
- 【被引频次】2
- 【下载频次】120