节点文献

牛肝β-D-葡萄糖醛酸苷酶的分离纯化和性质研究

Purification and Characterization of Bovine Liver β-D-Glucuronidase

  • 推荐 CAJ下载
  • PDF下载
  • 不支持迅雷等下载工具,请取消加速工具后下载。

【作者】 冯波王旻方民

【Author】 FENG Bo~(1), WANG Min~(1), FANG Min~(2)(1. School of Life Science and Technology,China Pharmaceutical University, Nanjing 210009, China; 2. Wuxi Daily Chemical Research Institute, Wuxi 214000, China)

【机构】 中国药科大学生命科学与技术学院无锡市日用化工研究所 江苏南京210009江苏南京210009江苏无锡214000

【摘要】 采用自溶、35 %硫酸铵分部沉淀、CM 纤维素柱层析、羟基磷灰石柱层析由动物肝脏中分离纯化β D 葡 萄糖醛酸苷酶 ,获得比活 2 6 70 0U/mg的纯酶 ,活力回收率为 4 2 .8% ,纯化的酶经SDS PAGE呈单一条带。该酶以 β D 酚酞葡萄糖醛酸苷为底物的Km值为 2 .0× 10 -4mol/L ,以对硝基苯酚葡萄糖醛酸苷为底物的Km值为 2 .5× 10 -4mol/L。在 pH值 5~ 6的范围内 ,该酶的活力较高 ,最适 pH值为 5 .5 ,在pH值 5 .5时稳定性最好。在 30~ 5 0℃范围内酶活力均较稳定

【Abstract】 Using means of autolysis, 35()% saturated ammonium sulfate fractionation, CM-cellulose column chromatography, and Hydroxyapatite chromatography to purify β-D-Glucuronidase from bovine liver, an 42()% yield of enzyme with a specific activity of approximately 26()700()U/mg was obtained. The purified enzyme shows single band on SDS-PAGE. The optimum pH is 5.5, and the enzyme was most stable from pH5.0 to pH6.0. The Km with phenolphthalein glucuronide and nitrophenyl glucuronide as substrates were 0.2()mmol/L and 0.25()mmol/L respectively.

  • 【文献出处】 药物生物技术 ,Pharmaceutical Biotechnology , 编辑部邮箱 ,2004年03期
  • 【分类号】Q55
  • 【被引频次】5
  • 【下载频次】268
节点文献中: 

本文链接的文献网络图示:

本文的引文网络