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固定化酶催化合成CCK-8 C-端三肽衍生物

Synthesis of a CCK-8 C-Terminal Tripeptide Derivative Catalyzed by Immobilized Enzyme

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【作者】 郭丽张凌之吕子敏徐正

【Author】 GUO, Li ,a ZHANG, Ling-Zhi b L, Zi-Min c XU, Zheng a ( a West China School of Pharmacy, Sichuan University, Chengdu 610041) ( b College of Chemical Engineering, Sichuan University, Chengdu 610065) ( c School of Pharmacy, Tongji Medical College, Huazhong University of Science and Technology, Wuhan 430030)

【机构】 四川大学华西药学院四川大学化学工程学院华中科技大学同济医学院药学院四川大学华西药学院 成都610041成都610065武汉430030成都610041

【摘要】 报道胆囊收缩素 (CCK 8)C 末端片段三肽衍生物Phac Met Asp(OMe) Phe NH2 的固定化酶催化法合成 .以Phac Met OCam为起始原料 ,采用三种固定化酶———α 糜蛋白酶 /Celite 5 45、木瓜蛋白酶 /VA Epoxy、嗜热菌蛋白酶 /Celite 5 45 ,经过三步酶促反应得到目标三肽化合物 .对酶的专一性、酶的固定化、溶剂选择和合成条件等进行了研究 ,比较了自由酶法与固定化酶法的结果

【Abstract】 Synthesis of tripeptide derivative Phac-Met-Asp(OMe)-Phe-NH 2 catalyzed by immobilized enzyme is reported. This tripeptide is a fragment of cholecystokinin C-terminal octapeptide CCK-8. Starting with Phac-Met-OCam, the target tripeptide derivative was successfully synthesized with three immobilized enzymes, α-chymotrypsin/Celite-545, papain/VA-Epoxy and thermolysin/Celite-545 by three reaction steps in reasonable yields. The choice of appropriate enzymes, solvents and immobilization was studied. By a comparative study of free and immobilized enzymatic synthesis, the results also show some advantages of the use of immobilized enzymes.

【基金】 四川大学校基金资助项目
  • 【文献出处】 化学学报 ,Acta Chimica Sinica , 编辑部邮箱 ,2003年03期
  • 【分类号】O643.3
  • 【被引频次】9
  • 【下载频次】211
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