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PrP~C与蛋白质X结合位点可及性的初步探讨

Preliminary Studies on the Accessibility of Amino Acid Residue Sites of PrP~C to Bind Protein X

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【作者】 孙桂鸿郭明雄彭小雪肖庚富胡建民

【Author】 SUN Gui-hong 1,2, GUO Ming-xiong1, PENG Xiao-xue1,XIAO Geng-fu 1*, HU Jian-min2 (1. College of Life Science, Wuhan University, Wuhan 430072, China; 2. Medical College, Wuhan University, Wuhan 430071, China)

【机构】 武汉大学生命科学学院武汉大学医学院 武汉430072武汉大学医学院武汉430071武汉430072武汉430071

【摘要】 根据PDB提供的PrPC 的原子坐标 ,利用MSMS程序 ,对PrPC 氨基酸残基溶剂可及表面积进行了计算和分析。结果表明 :(1)PrPC 氨基酸残基可及性具有总体一致性特点 ;(2 )PrPC 蛋白质序列中非保守残基与种间屏障有一定关系 ;(3)在PrPC 向PrPSc转变过程中 ,由于蛋白质X的结合 ,PrPC 可能会出现一定的构象变化 ,这种变化利于PrPC 向PrPSc发生转变。

【Abstract】 According to the atom’s coordinate of prion protein amino acid residues from the PDB, we calculated and discussed the ASA of amino acid residues of prion protein using MSMS program. Results indicated: (1) the accessibility of PrPC amino acid residues had the characteristic of total consistency; (2) there was certain relation between the nonconservative residues of PrPC sequence and species barrier; (3) in the course of PrPC inverting into PrP Sc, because of the combination with protein X, PrPC may occur some conformational invertion , and it may benefit the transformation of PrPC to PrP Sc.

【关键词】 朊病毒分子伴侣可及性
【Key words】 prionmolecular chaperoneaccessibility
【基金】 自然科学基金资助项目 (项目批准号 :3 0 3 70 0 5 4)
  • 【文献出处】 氨基酸和生物资源 ,Amino Acids & Biotic Resources , 编辑部邮箱 ,2003年04期
  • 【分类号】Q51
  • 【下载频次】110
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