节点文献
0.15nm分辨率去B链羧端六肽(B25～30)胰岛素晶体结构研究
【摘要】 应用差值Fourier技术,制约立体化学参数的最小二乘技术并辅以电子密度图的人工拟合,以0.25nm分辨率的去B链羧端六肽胰岛素(DHI)为起点,精化了0.15nm分辨率去六肽胰岛素的晶体结构,精化过程中确定了与蛋白质紧密结合的54个水分子。最终模型的晶体学可靠性只因子为0.187,键长和键角同标准值的均方根偏差分别为0.0016nm和2.7°。文中对DHI与其它胰岛素类似物的构象与功能差异进行了讨论。
【关键词】 B链羧端去六肽(B25～30)胰岛素；
晶体结构；
【基金】 国家自然科学基金;中国科学院重大项目基金
- 【文献出处】 自然科学进展 , 编辑部邮箱 ,1997年06期
- 【分类号】O76
- 【下载频次】44