节点文献
苦豆子胰蛋白酶抑制剂的分离纯化及性质研究
【摘要】 通过胰蛋白酶偶联的Ｓｅｐｈａｒｏｓｅ４Ｂ亲和柱，从苦豆子种子中分离纯化出一种胰蛋白酶抑制剂（ＳＡＴＩ）。该抑制剂在１２％的ＳＤＳ－聚丙烯酰胺凝胶电泳中显示单一蛋白带，是由一条Ｎ端为丙氨酸的多肽链组成，分子量为１８ｋＤ，等电点为９．３。结果还显示，抑制剂对胰蛋白酶的摩尔抑制比为１∶２，用氨基酸修饰法，进一步证明其两个活性中心分别是精氨酸和赖氨酸的残基。抗棉蚜的饲喂试验结果表明，该抑制剂对棉蚜有较强的抗性，饲喂１２０小时的半致死浓度为８７．２ｍｇ／Ｌ，半致死量约为（３２头蚜虫）６．７９６μｇ。
【关键词】 苦豆子胰蛋白酶抑制剂；
纯化；
性质；
【基金】 国家自然科学基金,国家高技术“863”计划
- 【文献出处】 生物化学与生物物理学报 ,ACTA BIOCHIMICA ET BIOPHYSICA SINICA , 编辑部邮箱 ,1997年06期
- 【分类号】Q503
- 【被引频次】23
- 【下载频次】244