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苦豆子胰蛋白酶抑制剂的分离纯化及性质研究
【摘要】 通过胰蛋白酶偶联的Sepharose4B亲和柱,从苦豆子种子中分离纯化出一种胰蛋白酶抑制剂(SATI)。该抑制剂在12%的SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳中显示单一蛋白带,是由一条N端为丙氨酸的多肽链组成,分子量为18kD,等电点为9.3。结果还显示,抑制剂对胰蛋白酶的摩尔抑制比为1∶2,用氨基酸修饰法,进一步证明其两个活性中心分别是精氨酸和赖氨酸的残基。抗棉蚜的饲喂试验结果表明,该抑制剂对棉蚜有较强的抗性,饲喂120小时的半致死浓度为87.2mg/L,半致死量约为(32头蚜虫)6.796μg。
【关键词】 苦豆子胰蛋白酶抑制剂;
纯化;
性质;
【基金】 国家自然科学基金,国家高技术“863”计划
- 【文献出处】 生物化学与生物物理学报 ,ACTA BIOCHIMICA ET BIOPHYSICA SINICA , 编辑部邮箱 ,1997年06期
- 【分类号】Q503
- 【被引频次】23
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