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【英文篇名】 |
200 M Hz ~1H NMR STUDIES ON THE INTERACTION OF S-THIOMETHYL INSULIN A AND B CHAINS |
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【下载频次】 |
☆ |
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【作者】 |
华庆新;
钱雁秋; |
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【英文作者】 |
Hua Qing-xin and Qian Yan-qiu (Institute of Biophysics;
Academia Sinica;
Beijing;
China); |
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【作者单位】 |
中国科学院生物物理所北京; |
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【文献出处】 |
生物化学杂志
, , 编辑部邮箱
1986年 05期
期刊荣誉：中文核心期刊要目总览 ASPT来源刊 CJFD收录刊 |
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【中文关键词】 |
S-硫甲基型胰岛素;
肽链相互作用;
~1H核磁共振; |
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【英文关键词】 |
S-thiomethyl insulin;
Polypeptide chain interaction;
1H NMR; |
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【摘要】 |
前已报道,S-硫甲基型胰岛素A及B链相混后,α螺旋等有序二级结构含量增加,部分酪氨酸残基由相对亲水的环境逐渐转移到相对疏水的环境,整个过程在1.5～2小时达到稳定,说明在还原型A、B链能重组成有活力的胰岛素的相同条件下,两肽链间确实存在着次级键相互作用。本文报道以200兆赫NMR~1H谱所测S-硫甲基型A及B链的图谱,对其主要谱峰作了初步识别。在pH10.8时,A及B链以克分子比1.5:1相混后,Tyr的(2,6)位及(3,5)位质子峰较之单独链有低场位移,提示Tyr的酚羟基解离减少,Tyr转移至相对疏水的环境;也可能是肽链构象变化,使Tyr受去屏蔽效应所致。在A、B链相混后,每半小时累加的结果表明,不仅Tyr的两个低场峰随时间有低场位移,甲基峰随时间也有连续的低场位移,在1.5小时后达到稳定。此时间过程与前者报道的紫外差光谱、园二色性的观察结果一致,说明构象的调整涉及整个肽链。不同pH下的~1H谱测定显示,在一段pH区间都存在着A、B链间的次级键相互作用。上述结果表明,或许正是这种链间的次级键相互作用,才使A、B链之巯基有可能正确配对,重组成有生物活力的胰岛素分子。 |
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【英文摘要】 |
NMR studies with a Varian-XL200 spectrometer have been made on the separated as well as the mixed S-thiomethyl A and B chains of insulin.Upon mixing of the chains,both of the ring proton peaks of Tyr shifted towards low field as compared with the separated chains.This can be explained either by a decrease in the ionization of Tyr or by deshielding owing to the interaction of the chains.In the meantime,the methyl proton peaks also shifted towards low field in a time dependent mode similar to that of the ring... |
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【基金】 |
This work was supported by the National Institutes of Health(Graat AM 34035—01) |
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【正文快照】 |
前 、_..目..口心.目.口 前已报道〔”2],在还原型A、B链能重组成有生物活力的胰岛素的条件下[31,以S一硫甲基作疏基保护基的胰岛素A、B链在克分子此1 .5:1,PHlo.8时相混后,由园二色性观察到口螺旋含量逐渐增大,由紫外差光谱观察到部分Tyr残基由相对亲水的状态渐次转移到相对疏 |
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